Foto: El Dr. Gonzalo de Prat Gay, La Dra. Lucía Chemes y la Lic. María G. Noval.

En un reciente trabajo, publicado en la revista Journal of Biological Chemistry, investigadores de la FIL (Fundacion Instituto Leloir) y de la Universidad de Buenos Aires descubrieron cambios conformacionales que alteran la función de la proteína retinoblastoma (Rb). Esta proteína es un regulador esencial del ciclo celular y su inactivación (por factores genéticos o ambientales) se encuentra directamente asociada a la formación de tumores en distintos órganos, incluyendo cáncer de ojo, de piel, de pulmón, de mama y de hígado.

Para poder ejercer su función, las proteínas deben estar correctamente ensambladas en su forma tridimensional. “Si la estructura de Rb se ve modificada, no puede cumplir su función supresora de tumores”, explicó el Dr. Gonzalo de Prat Gay, jefe del Laboratorio de Estructura-Función e Ingeniería de Proteínas de la FIL e investigador del CONICET.

“Mediante técnicas de laboratorio detectamos la región a partir de la cual se origina la inactivación de Rb. Nuestros estudios muestran que Rb comparte mecanismos moleculares con P53, otra proteína clave en el desarrollo del cáncer”, indicó la Dra. Lucía Chemes, autora principal del trabajo e investigadora del CONICET. También agregó que existe un campo de aplicación terapéutica que consiste en desarrollar moléculas que ayudan a mantener las estructuras activas sobreponiéndose a las mutaciones desestabilizantes.

En el estudio participaron además la Lic. María G. Noval del Laboratorio de Prat Gay, y el Dr. Ignacio Sánchez del laboratorio de Fisiología de Proteínas del Departamento de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la Universidad de Buenos Aires.

Fuente:Instituto Leloir

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